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Text File  |  1995-03-04  |  4.0 KB  |  79 lines
  1. *****************************************
  2. * Aldo/keto reductase family signatures *
  3. *****************************************
  4.  
  5. The aldo-keto reductase family [1] groups  together a  number of  structurally
  6. and functionally related NADPH-dependent oxidoreductases as well as some other
  7. proteins. The proteins known to belong to this family are:
  8.  
  9.  - Aldehyde reductase (EC 1.1.1.2).
  10.  - Aldose reductase (EC 1.1.1.21).
  11.  - 3-alpha-hydroxysteroid  dehydrogenase (EC 1.1.1.50) [2],  which  terminates
  12.    androgen  action  by  converting  5-alpha-dihydrotestosterone  to  3-alpha-
  13.    androstanediol.
  14.  - Prostaglandin F synthase (EC 1.1.1.188) which   catalyzes  the reduction of
  15.    prostaglandins H2 and D2 to F2-alpha.
  16.  - D-sorbitol-6-phosphate dehydrogenase (EC 1.1.1.200) from Apple tree [3].
  17.  - Morphine 6-dehydrogenase (EC 1.1.1.218) [4] from Pseudomonas putida plasmid
  18.    pMDH7.2.
  19.  - Chlordecone  reductase (EC 1.1.1.225) [5]  which   reduces  the   pesticide
  20.    chlordecone (kepone) to the corresponding alcohol.
  21.  - 2,5-diketo-D-gluconic acid  reductase   (EC 1.1.1.-)  which  catalyzes  the
  22.    reduction  of 2,5-diketogluconic  acid  to  2-keto-L-gulonic  acid,  a  key
  23.    intermediate in the production of ascorbic acid.
  24.  - NAD(P)H-dependent  xylose  reductase  (EC  1.1.1.-)  from  the yeast Pichia
  25.    stipitis [6]. This enzyme reduces xylose into xylit.
  26.  - Trans-1,2-dihydrobenzene-1,2-diol dehydrogenase (EC 1.3.1.20).
  27.  - 3-oxo-5-beta-steroid  4-dehydrogenase  (EC  1.3.99.6)  which  catalyzes the
  28.    reduction of delta(4)-3-oxosteroids.
  29.  - A soybean reductase, which co-acts with chalcone synthase  in the formation
  30.    of 4,2',4'-trihydroxychalcone [6].
  31.  - Frog eye lens rho crystallin.
  32.  - Yeast GCY protein, whose function is not known.
  33.  - Leishmania major  P110/11E  protein [7].   P110/11E  is  a  developmentally
  34.    regulated protein  whose  abundance  is  markedly elevated in promastigotes
  35.    compared with amastigotes. Its exact function is not yet known.
  36.  - Escherichia coli hypothetical protein yafB.
  37.  
  38. These proteins have all about 300 amino acid residues.  We derived 3 consensus
  39. patterns specific to this family of proteins.  The first one is located in the
  40. N-terminal section of these  proteins.  The  second  pattern is located in the
  41. central section.  The third pattern, located in the C-terminal, is centered on
  42. a  lysine  residue  whose  chemical  modification,  in   aldose  and  aldehyde
  43. reductases, affect the catalytic efficiency.
  44.  
  45. -Consensus pattern: G-[FY]-R-[HAL]-[LIVMF]-D-[STAGC]-A-x(5)-E-x(2)-[LIVM]-G
  46. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  47. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: NONE.
  48.  
  49. -Consensus pattern: [LIVMFY]-x(9)-[KREQ]-x-[LIVM]-G-[LIVM]-[SC]-N-[FY]
  50. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL.
  51. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: Escherichia coli protein glgX and a
  52.  retrovirus-related pol polyprotein from Sciara coprophila.
  53.  
  54. -Consensus pattern: [LIVMFYS]-[EQ]-x(5)-[LIVM]-x-[KR]-S-x(4)-R-x(6)-[LIVM]-
  55.                     [LFN]
  56.                     [K is a putative active site residue]
  57. -Sequences known to belong to this class detected by the pattern: ALL,  except
  58.  for morphine 6-dehydrogenase and Escherichia coli yafB.
  59. -Other sequence(s) detected in SWISS-PROT: mouse 5-HT-3 receptor.
  60.  
  61. -Last update: June 1994 / Text revised.
  62.  
  63. [ 1] Bohren K.M., Bullock B., Wermuth B., Gabbay K.H.
  64.      J. Biol. Chem. 264:9547-9551(1989).
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  66.      J. Biol. Chem. 266:8820-8825(1991).
  67. [ 3] Kanayama Y., Mori H., Imaseki H., Yamaki S.
  68.      EMBL/GenBank: D11080.
  69. [ 4] Willey D.L., Caswell D.A., Lowe C.R., Bruce N.C.
  70.      Biochem. J. 290:539-544(1993).
  71. [ 5] Winters C.J., Molowa D.T., Guzelian P.S.
  72.      Biochemistry 29:1080-1087(1990).
  73. [ 6] Amore R., Koetter P., Kuester C., Ciriacy M., Hollenberg C.P.
  74.      Gene 109:89-97(1991).
  75. [ 7] Welle R., Schroeder G., Schiltz E., Grisebach H., Schroeder J.
  76.      Eur. J. Biochem. 196:423-430(1991).
  77. [ 8] Samaras N., Spithill T.W.
  78.      J. Biol. Chem. 264:4251-4254(1989).
  79.